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Nobel de química por microscopio criolectrónico

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El mundo a escala atómica fue invisible durante siglos al ojo humano, debido a la inestabilidad de las partículas y las delicadas condiciones ambientales que requiere su observación. Esto dejaba en la sombra a un sinnúmero de enfermedades y procesos biológicos. Por esto, los creadores del microscopio crioelectrónico, capaz de mostrar lo que ocurre a -190°C, fueron galardonados ayer con el Premio Nobel de Química.

El suizo Jacques Dubochet, el estadounidense Joachim Frank y el británico Richard Henderson fueron los ganadores del máximo reconocimiento en su área.

"El microscopio crioelectrónico simplifica y mejora el escaneo de las biomoléculas. Este método ha llevado a la bioquímica a una nueva era", señaló la Academia de Ciencias de Suecia al anunciar el nuevo Nobel que, como ha sido la tónica de este año, fue destinado a un equipo de tres especialistas.

PASO DECISIVO

Gracias a él, "los investigadores pueden congelar (...) las biomoléculas y visualizar procesos que nunca se habían visto, algo decisivo para la comprensión básica de la química de la vida y para el desarrollo de fármacos", añadió la entidad responsable del premio.

"Nos abrieron un mundo nuevo", sostuvo uno de los miembros del jurado, Peter Brzezinski. "Esas moléculas son muy pequeñas", si se las compara con el tamaño del hombre; son tan pequeñas como lo es el ser humano respecto a la Luna, ejemplificó el experto.

Esta técnica, por ejemplo, se empleó en el análisis de las biomoléculas relacionadas con el virus Zika, que azotó Brasil y otros países latinoamericanos.

proceso atómico

El microscopio crioelectrónico fue descrito como "una evolución" del desarrollado en los años 30, instrumento por el que Ernst Ruska recibió el Nobel de Física en 1986.

Por mucho tiempo se pensó que estos artefactos sólo podrían utilizarse con materia inerte, ya que el potente rayo de electrones empleado destruye la materia biológica. Sin embargo, Henderson consiguió, en 1990, utilizar un microscopio electrónico para generar una imagen tridimensional de una proteína con una resolución atómica.

Según el Comité Nobel, ese avance "mostró el potencial de esa tecnología".Este nuevo camino empezó en 1975, cuando Frank creó un método para que las borrosas imágenes bidimensionales tomadas por el microscopio electrónico adquirieran nitidez, al mezclarse en tres dimensiones.

Jacques Dubochet, por su parte, solucionó el problema de que las biomoléculas se secan y colapsan en el espacio vacío que necesitan los microscopios electrónicos para funcionar.El biofísico, a principios de los años 80, consiguió vitrificar agua: la enfrió tan rápidamente, que se solidificó en forma líquida alrededor de la muestra biológica. De esa forma es posible que las biomoléculas mantengan su forma natural incluso en el vacío.

Richard Henderson consiguió la anhelada resolución atómica, limpia de cristales de agua, con que ahora los investigadores de todo el mundo pueden reproducir la estructura tridimensional de las biomoléculas, de forma rutinaria.